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Superenzima foi desenvolvida a partir de bactéria “comedora” de plástico

Imagem de Hans Braxmeier no Pixabay

Cientistas da Universidade de Portsmouth, na Inglaterra, descobriram uma “superenzima” capaz de degradar plástico em poucos dias. O estudo foi publicado recentemente na revista Proceedings of the National Academy of Sciences. O resultado é animador, uma vez que o tempo de decomposição do plástico pode chegar a até 400 anos, segundo dados do Ministério do Meio Ambiente.

Apenas 10% dos resíduos plásticos nos Estados Unidos são reciclados. No Brasil, esse número cai para 2%. Uma das razões para esse baixo índice é que, na verdade, não é tão fácil reciclar plástico e transformá-lo em um produto útil.

Para criar a superenzima, os pesquisadores combinaram dois tipos de enzimas produzidas por uma bactéria que come plástico, a Ideonella sakaiensis, descoberta por cientistas japoneses em 2016. Em 2018, foram feitos estudos com a primeira enzima encontrada na bactéria, a PETase. Os resultados, embora impressionantes, eram lentos. Desde então, a equipe vinha trabalhado para aprimorar o desempenho e a velocidade de atuação da enzima sobre materiais plásticos.

Como funciona a superenzima

Os pesquisadores descobriram que, a partir da combinação da PETase com outra enzima, chamada MHETase, também presente na bactéria Ideonella sakaiensis, era possível quebrar o plástico até seis vezes mais rápido do que utilizando somente uma das enzimas. A superenzima é eficaz na degradação rápida do tereflato de polietileno – ou PET –, material utilizado na fabricação de garrafas de refrigerante e alguns tecido sintéticos. Até então, não haviam sido encontradas outras bactérias capazes de lidar com as moléculas que formam o polímero. A superenzima também pode acelerar a degradação do furanoato de polietileno (PEF), um bioplástico utilizado em garrafas de cerveja.

Como é um polímero, o PET é composto por uma série de moléculas que, unidas, formam uma estrutura complexa. Quando a enzima PETase entra em contato com o material, o PET é decomposto em estruturas mais simples, como tereftalato (ou TPA), bis-(hidroxietil) tereftalato (ou BHET) e ácido mono-(2-hidroxietil) tereftalato (ou MHET). Esse processo é capaz de acelerar em vários anos a degradação natural do plástico.

Os cientistas utilizaram como fonte a luz Diamond, um dispositivo que utiliza raios-X dez bilhões de vezes mais brilhantes que o sol para visualizar os átomos de forma individual e mapear a estrutura molecular da MHETase. Depois disso, as enzimas PETase e MHETase foram combinadas, resultando em uma superenzima capaz de deteriorar o plástico muito mais rapidamente do que a versão anterior do projeto, em que a PETase era utilizada sozinha. A técnica de combinar duas enzimas da mesma bactéria para quebrar celulases é utilizada geralmente na indústria de biocombustíveis. Esta é a primeira vez, no entanto, que a ligação de enzimas é utilizada para quebrar o plástico.

Projeções para o futuro

A fabricação de plástico novo depende de combustíveis fósseis, um recurso limitado que polui o meio ambiente e impulsiona as mudanças climáticas. O uso dessas enzimas recém-reveladas pode permitir que os plásticos sejam feitos e reutilizados indefinidamente, reduzindo nossa dependência de recursos fósseis. Os pesquisadores esperam que sua superenzima possa ser usada comercialmente em um ou dois anos.

Embora seja eficaz na degradação de PET e PEF, a superenzima ainda não consegue quebrar outros tipos de plástico, como o cloreto de polivinila (PVC). Por isso, a equipe trabalha para acelerar o processo e tornar o projeto viável para a reciclagem comercial. Além de oferecer uma alternativa econômica para a produção e reciclagem de materiais plásticos, os pesquisadores também pretendem, com o estudo, pressionar governos e organizações pela implementação de reformas imediatas e em larga escala, que controlem a contaminação do plástico e reduzam seu impacto na vida marinha e ao meio ambiente.



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