Cientistas criam superenzima que quebra plástico em poucos dias

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Superenzima foi desenvolvida a partir de bactéria "comedora" de plástico

Garrafas plásticas
Imagem de Hans Braxmeier no Pixabay

Cientistas da Universidade de Portsmouth, na Inglaterra, descobriram uma "superenzima" capaz de degradar plástico em poucos dias. O estudo foi publicado recentemente na revista Proceedings of the National Academy of Sciences. O resultado é animador, uma vez que o tempo de decomposição do plástico pode chegar a até 400 anos, segundo dados do Ministério do Meio Ambiente.

Apenas 10% dos resíduos plásticos nos Estados Unidos são reciclados. No Brasil, esse número cai para 2%. Uma das razões para esse baixo índice é que, na verdade, não é tão fácil reciclar plástico e transformá-lo em um produto útil.

Para criar a superenzima, os pesquisadores combinaram dois tipos de enzimas produzidas por uma bactéria que come plástico, a Ideonella sakaiensis, descoberta por cientistas japoneses em 2016. Em 2018, foram feitos estudos com a primeira enzima encontrada na bactéria, a PETase. Os resultados, embora impressionantes, eram lentos. Desde então, a equipe vinha trabalhado para aprimorar o desempenho e a velocidade de atuação da enzima sobre materiais plásticos.

Como funciona a superenzima

Os pesquisadores descobriram que, a partir da combinação da PETase com outra enzima, chamada MHETase, também presente na bactéria Ideonella sakaiensis, era possível quebrar o plástico até seis vezes mais rápido do que utilizando somente uma das enzimas. A superenzima é eficaz na degradação rápida do tereflato de polietileno – ou PET –, material utilizado na fabricação de garrafas de refrigerante e alguns tecido sintéticos. Até então, não haviam sido encontradas outras bactérias capazes de lidar com as moléculas que formam o polímero. A superenzima também pode acelerar a degradação do furanoato de polietileno (PEF), um bioplástico utilizado em garrafas de cerveja.

Como é um polímero, o PET é composto por uma série de moléculas que, unidas, formam uma estrutura complexa. Quando a enzima PETase entra em contato com o material, o PET é decomposto em estruturas mais simples, como tereftalato (ou TPA), bis-(hidroxietil) tereftalato (ou BHET) e ácido mono-(2-hidroxietil) tereftalato (ou MHET). Esse processo é capaz de acelerar em vários anos a degradação natural do plástico.

Os cientistas utilizaram como fonte a luz Diamond, um dispositivo que utiliza raios-X dez bilhões de vezes mais brilhantes que o sol para visualizar os átomos de forma individual e mapear a estrutura molecular da MHETase. Depois disso, as enzimas PETase e MHETase foram combinadas, resultando em uma superenzima capaz de deteriorar o plástico muito mais rapidamente do que a versão anterior do projeto, em que a PETase era utilizada sozinha. A técnica de combinar duas enzimas da mesma bactéria para quebrar celulases é utilizada geralmente na indústria de biocombustíveis. Esta é a primeira vez, no entanto, que a ligação de enzimas é utilizada para quebrar o plástico.

Projeções para o futuro

A fabricação de plástico novo depende de combustíveis fósseis, um recurso limitado que polui o meio ambiente e impulsiona as mudanças climáticas. O uso dessas enzimas recém-reveladas pode permitir que os plásticos sejam feitos e reutilizados indefinidamente, reduzindo nossa dependência de recursos fósseis. Os pesquisadores esperam que sua superenzima possa ser usada comercialmente em um ou dois anos.

Embora seja eficaz na degradação de PET e PEF, a superenzima ainda não consegue quebrar outros tipos de plástico, como o cloreto de polivinila (PVC). Por isso, a equipe trabalha para acelerar o processo e tornar o projeto viável para a reciclagem comercial. Além de oferecer uma alternativa econômica para a produção e reciclagem de materiais plásticos, os pesquisadores também pretendem, com o estudo, pressionar governos e organizações pela implementação de reformas imediatas e em larga escala, que controlem a contaminação do plástico e reduzam seu impacto na vida marinha e ao meio ambiente.



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